武汉物数所蛋白质结构与功能的环境效应研究获进展

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武汉物数所蛋白质结构与功能的环境效应研究获进展2 W( Y* B4 c' F, `% r* |
来源：武汉物理与数学研究所 / 作者： / 2016-12-21# K3 _( _& Q$ `* z) D
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稀溶液与限域环境下钙调蛋白的结构与功能示意图% o2 J( w. q' F) t
近日，中国科学院武汉物理与数学研究所李从刚研究组在限域条件下蛋白质结构与功能研究方面获得新进展，相关研究结果发表在《德国应用化学》（Angew. Chem. Int. Ed）杂志上。0 T+ S: `# }1 a8 S
限域环境在细胞中普遍存在，比如分子伴侣蛋白GroEL，核糖体的肽链通道等分子机器，以及多种细胞器中的膜间隙等。已有研究表明限域环境对蛋白质的折叠、稳定性等均有影响，但限域对多结构域蛋白的结构与功能的影响知之甚少。
1 r$ O1 V2 l5 ]4 [6 W5 r% j核磁共振波谱是获取复杂环境下蛋白质高分辨结构与功能的最有力手段。研究人员利用核磁共振在模拟限域环境反胶束中研究了重要信号转导蛋白——钙调蛋白的结构与功能。研究发现：1）钙调蛋白的结构与稀溶液中显著不同，在稀溶液中钙调蛋白主要以伸展的结构存在，而在限域环境中则形成了紧凑的球形结构；2）在稀溶液中钙调蛋白与MLCK肽、AcN19肽、somatostatin肽均能相互作用；而在限域环境中，钙调蛋白与MLCK和AcN19肽能结合，与somatostatin肽则几乎不能结合。进一步研究发现造成两种环境下功能不同的原因是空间体积效应，而非亲和力的差异。该研究解析了第一个限域环境下双结构域蛋白质的高分辨结构，为理解蛋白质功能的环境效应提供了结构基础。同时，该研究提示细胞有可能利用限域环境来调控一些生物大分子的功能。
  ?+ H# \7 k2 N, A; T/ }助理研究员徐国华、博士研究生成凯是该文的共同第一作者，研究员李从刚为通讯联系人。该研究获得了中国科技部、青年千人计划、国家自然科学基金委及王宽诚率先人才计划的支持。
5 z" U9 T2 Z, C7 a& Q4 w1 Rhttp://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/ange.201609639/full
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