武汉病毒所揭示杆状病毒调控细胞肌动蛋白骨架聚合的级联机制

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武汉病毒研究所 / 2018-04-18
& a1 d, K# C5 C近日，国际学术期刊 Journal of Virology 在线发表了中国科学院武汉病毒研究所研究员陈新文团队的最新研究成果，论文题为 Ac102 Participates in Nuclear Actin Polymerization by Modulating BV/ODV-C42 Ubiquitination during Autographa californica Multiple Nucleopolyhedrovirus Infection（《Ac102 通过调控 BV/ODV-C42 泛素化参与杆状病毒诱导的肌动蛋白聚合》）。
' e4 Q8 ^) v0 |% B3 v' G杆状病毒在感染宿主细胞过程中会引起细胞内肌动蛋白骨架发生聚合，以辅助病毒颗粒进入胞核以及在胞核内的装配过程。杆状病毒编码的 P78/83 是引起细胞肌动蛋白聚合的病毒蛋白。研究 P78/83 的调控机制有助于深入了解病毒如何利用宿主细胞资源来完成自身的复制。
& Y& ?+ }. {$ x在前期工作中，陈新文团队发现 P78/83 自身发生泛素非依赖的蛋白酶体途径降解。为了维持 P78/83 的稳定性，病毒通过核壳体蛋白 BV/ODV-C42 (C42) 结合并抑制 P78/83 的降解（J Biol Chem. 2015 Apr 10）。在此基础上，该团队进一步发现 C42 自身也发生泛素依赖型降解，而病毒则通过 Ac102 结合并抑制 C42 的泛素化，从而以级联方式调控了 P78/83 介导的肌动蛋白聚合过程。
6 c7 c( X8 F/ I' q论文第一作者为张永丽。通讯作者为研究员陈新文、副研究员王云。该研究得到了国家自然科学基金面上项目（31770170，31470261）和创新群体项目（31621061）的支持。8 k4 b6 Z; f7 z+ B" J% V0 T
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