《Nature》：刘晓龙等人揭示了一个全新的“胞外冠层”与质量控制机制

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外膜蛋白生物合成新范式！《Nature》：刘晓龙等人揭示了一个全新的“胞外冠层”与质量控制机制8 T, p1 D. Y8 ?) i
来源：iNature 2026-01-18 15:35; s+ @. a% \6 b: M, Q5 P; y! i
该研究报告了从拟杆菌门的成员Flavobacterium johnsoniae 中分离出的BAM复合物的冷冻电子显微镜结构，该门包括关键的人类共生体和主要的厌氧病原体。
3 I+ u: N5 Q# s& |! X在革兰氏阴性菌中，外膜是抵抗抗菌剂和免疫攻击的第一道防线。外膜生物发生的一个关键环节是β-桶组装机制（BAM）对外膜蛋白的插入。大肠杆菌BAM复合体（BAMEc）由外膜蛋白（OMP） BamA和四个质周脂蛋白亚基组成。只有BamA和脂蛋白BamA单独对BAM功能至关重要，其余亚基的作用仍然不明确。6 O1 Q7 I( C+ T3 G2 q0 p

! H" Z) A. V! E: u7 b5 H8 S2025年10月1日，牛津大学Ben C. Berks团队（刘晓龙为共同通讯及第一作者）在Nature 在线发表题为“A new paradigm for outer membrane protein biogenesis in the Bacteroidota”的研究论文，该研究报告了从拟杆菌门的成员Flavobacterium johnsoniae 中分离出的BAM复合物的冷冻电子显微镜结构，该门包括关键的人类共生体和主要的厌氧病原体。这种BAM复合物从典型的大肠杆菌系统中得到了广泛的修饰，包括一个悬挂在底物折叠位点的细胞外冠层和一个插入到BAM孔中的亚基。
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BAMFj复合物的结构（图源自Nature ）
( e3 I* \' c! i  m. w- X新的BamG和BamH亚基参与形成细胞外冠层，是BAM功能所必需的，并且在整个拟杆菌门中都是保守的，这表明它们在该门中形成了典型BAM核心的必要延伸。对于BamH，分离抑制突变使其基本和非基本功能分离。对高度重塑和增强的BAM复合物的需求反映了在拟杆菌门外膜中发现的异常复杂的膜蛋白。6 c7 ]9 S$ F) w/ Q: \
参考消息：https://www.nature.com/articles/s41586-025-09532-8) _  P. t, N* U, Y+ W3 j
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