《细胞》08年11月最受关注的十篇论文--9

shalong

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! X0 ]9 k# A6 i) x1 V! `9. Real-Time Redox Measurements during Endoplasmic Reticulum Stress Reveal Interlinked Protein Folding Functions% u  T% U6 t' p5 Q; k

5 D4 S  q: u# K. j' [, f内质网影响蛋白折叠功能的实时氧化还原测定4 k  |& X/ l  V. b& l

* T2 }9 W& r7 i# O2 J4 I0 J+ m对内质网(ER)蛋白质折叠的破坏，能导致未折叠蛋白的堆积，从而引发其产生应答(UPR)。相反，UPR的减少可使ER未折叠蛋白接近负反馈回路。但是，由于无法测量到体内未折叠蛋白的浓度，所以无论UPR如何运作，都被认为是“ER的功劳”。因为ER氧化还原电位与氧化的蛋白折叠最相配，所以研究人员推断通过氧化还原量的检测，能够得知未折叠蛋白的积累量。为了验证这一想法，研究人员利用荧光蛋白技术，对ER氧化还原状态和单一细胞中ER的活动进行了动态监测。通过这些手段，专家们发现了不同的压力因素，包括实验性的和生理学上的，这些因素在当UPR强制内平衡控制失效时，能使ER蛋白被氧化。通过基因分析，研究人员揭示了等基因细胞群中氧化还原的异质性，并显示了ER蛋白折叠、修饰和质量控制系统功能间的联系。7 C' P# V& o7 z2 y
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